酶是自然界最精妙的“催化工匠”

它们参与无数生命反应

以高选择性和高效率

实现能量与物质的转换

在工业生物制造中

科学家们希望模拟自然界生物代谢过程

让多种酶“分工合作”

完成复杂的反应链

然而

由于酶分子之间的空间组织不可控

这一设想长期面临效率低、

稳定性差、难以循环使用等瓶颈

近日

江南大学生物工程学院周哲敏教授团队

成功构建了一种具备

可编程性与可回收利用特性的

纯蛋白质支架体系

△ 网站论文截图

相关研究成果以 “Design of a Programmable and Recyclable Protein Scaffolding Material with Geometrically Precise Enzyme Patterning for Improved Cascade Catalysis” 发表于国际知名期刊《先进功能材料》（Advanced Functional Materials）。

多酶协同！绿色制造的“理想工厂”

在生物制造中，复杂化合物的合成往往需要多步酶催化反应完成。理想情况下，酶分子能像装配线上精密排布的“工人”一样，依次完成反应传递。然而在现实中，酶往往随机分布、距离难控，导致中间产物传递缓慢，反应通量和转化率显著下降。此外，大多数体系依赖外部载体支撑，难以回收再利用，与可持续制造的理念相悖。

因此，如何在无外部载体条件下实现酶的有序组织、可调距离与可重复使用，一直是绿色生物制造领域的核心科学难题。

“蛋白积木”式设计：让酶精确

“排队工作”

针对上述问题，研究团队提出了“可编程纯蛋白支架”的创新策略。研究人员以具有自组装能力的γ-Prefoldin（γPFD）蛋白纤维为骨架，引入两对正交识别模块 SpyTag/SpyCatcher 与SnoopTag/SnoopCatcher，再结合刚性α-螺旋桥蛋白（A(EAAAK)nA 结构），实现了酶分子间距离从 8 nm 到 30 nm 的可编程调控。

这种“蛋白模块积木式”设计，不仅可在分子尺度上实现酶的几何化排列，还能在宏观上自组装形成可见、可回收的蛋白凝胶材料。与传统可溶性酶体系不同，这一支架在结构上稳定、操作上简便，可直接由粗裂解液自发组装而成，无需复杂的纯化过程。

△ 图文摘要

协同催化效率提升

研究团队以塑料降解中常用的酶对——PETase与MHETase作为验证模型，对体系性能进行了系统评估。结果表明，该支架可实现两种酶的精准交替排列，显著提高了反应效率和稳定性，为可持续生物制造提供新思路。

该研究在蛋白质材料设计领域实现了多层次创新：在分子层面，实现了酶分子的可编程定位；在结构层面，实现了纯蛋白材料的可控自组装；在功能层面，显著提升了酶催化效率与循环使用性能。

△ 周哲敏教授（左一）、程中一副研究员（右一）指导学生

研究成果为多酶协同催化体系的空间精准设计提供了通用方法，也为塑料降解、生物能源转化及药物合成等绿色制造方向开辟了新路径。

“我们的目标是让酶像工厂里的智能机器人一样，在分子工厂中精准协作、循环运转。”周哲敏教授介绍说，“这种可编程支架设计理念，能有效提升生物催化体系的稳定性与利用率，为绿色制造提供全新的材料基础。”

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稿件来源：生物工程学院

本期编辑：时丹婷

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